Proteinler hem yapı ve hem de fonksiyon maddesi olarak, biyokimyasal açıdan önemlidirler ve canlı organizmanın doku hücrelerinde gerçekleşen hemen hemen tüm biyokimyasal olayda yer almaktadırlar. Biyolojik katalizörler olarak görev yapan enzimlerin tümü, hormonların büyük bir kısmı protein yapılıdır. Kas kasılması, antijen-antikor reaksiyonları, iyonların taşınması ve asit-baz homeostazisindeki rolleri de proteinlerin önemini vurgulamaktadır.

Proteinler büyük moleküllerdir ve molekül ağırlıkları birkaç bin ile veya bir ya da birkaç milyon dalton arasında değişir. Karbon, hidrojen, oksijen, azot ve kükürt kapsarlar.Saf halde bulunan proteinler kimyasal veya enzimatik yöntemlerle hidroliz edilecek olursa, bir aminoasit karışımı ortaya çıkar. 

Yapılarında amino grubu ile karboksil grubu aynı molekül üzerinde yer aldığından aminoasit olarak adlandırılmışlardır. Proteinlerin yapısında yer alan aminoasitlerde hem amino ve hem de karboksil grubu a-karbon atomuna bağlı bulunduğundan bunlara a-aminoasitler denmektedir. Proteinlerin bileşiminde a-aminoasitlerin dışında imino asitler de bulunmaktadır. ?-aminoasitlerin genel formüllerinde R ile gösterilen kısım aminoasidin türüne göre değişir. Proteinlerin yapısında yer alan 20 aminoasit genel olarak kabul edilmiş 3 harfli kısaltmalar ve tek harfli gösterimlerle de ifade edilirler. 

Aminoasitler yükleri, kimyasal yapı özellikleri, besinsel gereksinimleri vb. farklı özelliklerine göre sınıflandırılabilirler. Genel olarak yüklerine göre nonpolar (polar olmayan) ve polar şeklinde sınıflandırılırlar.

Amino ve karboksil gruplarının sayıları eşittir ve nötraldirler. Nonpolar aminoasitler hidrofobiktirler ve R gruplarında yük taşımazlar. Proton alışverişi yapmazlar, hidrojen ve iyonik bağların yapısında yer almazlar. Proteinlerin iç kısmında yerleşip hidrofobik etkileşimlerle proteine üç boyutlu yapılarını kazandırırlar. Bu grupta alanin, valin, lösin, izolösin, fenilalanin, glisin, triptofan, metiyonin ve prolin (iminoasit) yer alır. Glisin en basit yapılı aminoasittir, R grubunda sadece H vardır, asimetrik karbon atomu içermez. Valin, lösin, izolösin dallı yan zincirli aminoasitlerdir. Alaninin R grubunda metil grubu bulunur. Fenilalaninde metil grubuna fenil grubu bağlanmıştır. Metiyoninin yapısında metil ve kükürt bulunur. Triptofan indol halkası içeren bir aminoasittir. Prolin imino grubu ve halkalı bir yapı içerir.

Bu aminoasitler R gruplarında herhangibir yük taşımazlar. Protein yapısında hidrojen bağlarına katılırlar. Bunlar serin, treonin, tirozin, sistein, glutamin, asparajindir. Serin aminoasidinde metil grubuna hidroksil bağlanmıştır. Treonin hidroksil, sistein sülfhidril grubu içerir. Tirozinde fenil grubuna hidroksil grubu bağlıdır. Asparajin aspartik asidin, glutamin glutamik asidin amididir.

Karboksil gruplarına göre daha fazla amino grubuna sahiptirler ve bazik özellik gösterirler. R gruplarında pozitif yüke sahiptirler ve lizin, arjinin ve histidin bu grupta bulunur. Lizin pozitif yüklü ikinci bir amino grubu, arjinin pozitif yüklü guanidin, histidin imidazol grubu içerir

Amino gruplarına göre daha fazla karboksil grubu kapsarlar ve asidik özellik gösterirler R gruplarında negatif yüke sahip aspartik ve glutamik asitler bu grupta yer alırlar. Bu aminoasitler ikinci bir karboksil grubuna sahiptirler.

Aminoasitler genel olarak suda kolay erirler. Alkolde az erirler veya hiç erimezler. Eterde erimezler. Genel olarak aminoasitler sulandırılmış asit ve alkalilerde erirler ve aminoasit tuzlarını oluştururlar. Aminoasitlerin erime noktaları yüksektir. Genel olarak 200 derecenin üstündedir. Bazen 300°’nin üzerine de çıkabilir.

Aminoasitler de monosakkaritler gibi D veya L serisine ait olabilirler. Bunu anlamak için D-gliseraldehit ve L-gliseraldehitle karşılaştırılır. Bir aminoasidin a-karbon atomundaki -NH2 grubu hangi gliseraldehidin asimetrik karbon atomundaki -OH grubu ile aynı tarafta ise o aminoasit o gliseraldehidin ait olduğu seridedir. Canlıların enzim sistemleri L ve D formlar üzerine farklı etki gösterirler. Hayvanlarda besinlerle alınan aminoasitlerden yalnız L olanları protein yapımında kullanılır. Tabiatta bulunan aminoasitler çoğunlukla L serisine aittirler. D serisi aminoasitler bakteri hücre duvarlarında ve mikroorganizmaların metabolizma ürünlerinde bulunurlar. Alanin, arjinin, aspartik asit, glutamik asit dışındaki aminoasitler polarize ışığı sola çevirir.

Ortamın pH’sına göre asidik veya bazik özellik gösterebilen maddelerdir.

Aminoasitlerin amfoter özellikleri karboksil gruplarının proton verebilmesi, buna karşın amino gruplarının proton alabilmesi sayesinde mümkün olabilmektedir. Alkalik ortamda -COOH grupları H iyonlarını verir ve negatif yüklü -COO- haline dönüşür (COO- ve H). Asit ortamda -NH2 grupları H iyonlarını alır ve pozitif yüklü -NH3 + gruplarına değişir. 

İEN (izoelektrik nokta)’da ise H iyonu -COOH grubundan NH2 grubuna geçer. Böylece aminoasit molekülünde negatif yük taşıyan bir -COO- grubu ve pozitif yüklü bir NH3 + grubu aynı anda bulunur. Buna Zwitterion denir (Şekil 4.7). Bu durumdaki aminoasit bu pH’da elektrik akımı ile hiç bir yöne hareket etmez. Bu pH değerine de izoelektrik nokta (İEN) pH’sı denir.

Aminoasitlerin kimyasal reaksiyonları karboksil, amino ve R grubuna ait reaksiyonlardır. Karboksil ve amino grubuna ait reaksiyonlar her aminoasit için genel reaksiyonlardır. Bunlardan aminoasitlerin önemli bir nitel tayin yöntemi olan ninhidrin reaksiyonu, amino gruplarına karbondioksit bağlanmasıyla gerçekleşen karbamino asit reaksiyonu ve aminoasitlerin amino, karboksil ve varsa sülfhidril gruplarının metal iyonlarıyla bağlanmaları, çeşitli aminlerin oluşmasıyla sonuçlanan aminoasit molekülünden karbondioksit ayrılması yani dekarboksilasyon reaksiyonu amino ve karboksil grubuna ait reaksiyonlar arasında yer alır. R gruplarına ait reaksiyonlar fenil (tirozin ve fenilalanin), imidazol (histidin), guanidin (arjinin), serbest sülfhidril (sistein), indol (triptofan) gibi grupları taşıyan aminoasitlere özeldir ve bu grupları içeren aminoasitlerin birbirlerinden ayırt edilmesinde kullanılır.

Gelişmiş organizmalar metabolizmada gerekli aminoasitlerin ancak bir kısmını kendileri sentezleyebilirler. Sentezlenemeyen aminoasitlerin besinlerle dışarıdan alınmaları zorunludur. Bu aminoasitlere esansiyel aminoasitler denir ve büyüme, gelişme, canlılığın devamı ve üreme için gereklidirler.

Lizin, Triptofan, Fenilalanin, Lösin, İzolösin, Valin, Treonin, Metiyonin esansiyel aminoasitleri İnsan,  için benzer olup, Arjinin ve Histidin Köpek, Domuz ve Sıçan ve tavuk, Glutamik asit, Glisin sadece tavukta görülen esansiyel aminoasitlerdir.

Aminoasitler peptit bağları ile birleşerek proteinleri oluştururlar. Peptit bağı bir aminoasidin karboksil grubu ile diğer aminoasidin amino grubu arasında oluşur, bir mol su çıkar. Kaslarda bulunan karnozin iki aminoasitten oluşan dipeptitlere, glutatyon üç aminoasitten oluşan tripeptitlere örnek verilebilir. Önemli hormonlardan olan vazopressin ve oksitosin sekiz aminoasitli oktapeptitlerdir. 10’dan az sayıda aminoasit kapsayanlar oligopeptit, 10-100 arasında aminoasit kapsayanlar polipeptit, 100’den çok aminoasit kapsayanlar makropeptit olarak adlandırılırlar.

Proteinlerin 4 alt yapıdan oluşmaktadır. Bunlar; Primer, sekonder, tersiyer ve kuaterner yapıdır.

Bir aminoasit için karakteristik olan aminoasit dizilişine primer yapı denir. Basit olarak bir polipeptit zincirinden oluşan protein, zincir başlangıcında bulunan aminoasitte bir serbest amino grubuna, zincir sonunda bulunan aminoasitte ise bir serbest karboksil grubuna sahiptir. Buna göre bir proteinin peptit zinciri sonundaki aminoasitlere N-terminal veya C-terminal denir.

Sekonder yapıda H köprüleri ve kovalent disülfit köprüleri rol oynarlar. H köprüsü bağlar peptit zincirinde bulunan karbonil ve amid grupları arasında oluşur. H bağları iki peptit zinciri ya da aynı peptit zinciri üzerindeki atomlar arasında oluşabilir. Kovalent bağlar proteinlerde 2 sistein birimi arasında SH gruplarının H kaybetmesiyle oluşurlar. Disülfit köprülerinin bir proteinin şeklinin bozulmamasında ve dayanıklılığında önemli etkileri vardır. Başka bir kovalent bağ oluşumu serin veya treonin gibi OH gruplu aminoasitlerin iki OH grubunun, anorganik fosfat ile fosforik diester oluşturmasıyla olur. İkincil yapıda b-katlamalı ve a-heliks oluşumlar göze çarpar. b-katlamalı yapıda iki peptit zinciri arasında kurulan H köprüleri rol oynar. Kıvrımların karşılıklı kısımlarında sistein molekülleri var ise bunlar kovalent -S-S- disülfit bağları ile birleşerek molekül şeklinin sabitliğini sağlarlar. b-katlamalı yapı paralel ve antiparalel olmak üzere iki şekilde görülür. Paralel yapıda iki peptit zincirinin R grupları aynı yönde, antiparalelde ise zıt yönde sıralanmıştır

Bir proteinin polipeptit zincirlerinin, çeşitli bağlayıcı güçlerle boşlukta düzenlenmesi ve polipeptit zinciri parçalarının değişme etkileri ile birbirinin altına gelmesiyle oluşur. Helozanlanmış, bükülmüş ve katlanmış protein moleküllerinde başlıca H bağları, kovalent bağlar, iyonik bağlar ve hidrofob bağlar bulunur. Bazik veya asidik aminoasitlerin fonksiyonel grupları, fizyolojik pH sahası içerisinde tamamen veya kısmen iyonlaşmış halde bulunurlar. İyonik bağlar bu asidik veya bazik gruplar arasında ortaya çıkan elektrostatik çekme kuvvetleridir. Bu kuvvetler polipeptit zincirinin konformasyonunu etkiler ve stabilize eder. Hidrofob bağlar aminoasitlerin hidrofob birimleri arasındaki zayıf çekme kuvvetleridir. Bu durum alaninin metil grupları, valin, lösin ve izolösinin alifatik birimleri ve fenilalanin ve triptofanın halkasal birimleri için uygundur. Polipeptit zincirindeki aminoasitlerin yan zincirleri arasında oluşan bu bağlar proteine yuvarlak veya elipsoid yapı verir.

Globuler tersiyer yapıya sahip protein şeklinde katlanmış peptit zincirleri bir araya gelerek dördüncül yapıyı oluştururlar. Peptit zincirlerinden her birine monomer denir. Dördüncül yapıdaki peptit zincirleri H bağları, kovalent bağlar, iyonik bağlar ve hidrofob bağlar ile polimerize olmuşlardır. Genellikle molekül ağırlığı 100 000’nin üzerinde bulunan bir protein dördüncül yapıya sahiptir. Hemoglobin A 4, glutamat dehidrojenaz enzimi 40 alt üniteden kurulmuştur.

Protein molekülünün çeşitli etkenlerle doğal üç boyutlu yapısının bozulmasına ve aktivitesini kaybetmesine denatürasyon denir. Bu durum genellikle geri dönüşümsüzdür. Proteinler bozulmuş durumda iken tekrar üç boyutlu yapılarını kazanmalarına ve yeniden biyolojik aktivite göstermelerine renatürasyon denir. Isı, asidite, ultraviyole ışınları, yüksek basınç, deterjanlar, kuvvetli çalkalama, defalarca dondurup çözmek proteinleri denatüre eden etkenlerdir. Proteinler denatüre olduklarında biyolojik aktivitelerinde azalma veya kaybolma olur, yeni gruplar ortaya çıkabilir ve aminoasit yan gruplarına ait reaksiyonlar daha belirginleşir, polarize ışığı sola çevirmelerinde doğal proteine göre artış olur, çözünme özelliği olan proteinler çözünmeyip çökerler.

A. Katalitik Proteinler: Enzimler katalitik proteinlerdir. Organizma içindeki birçok reaksiyonun gerçekleşmesinde rol oynarlar. 

B. Taşıyıcı Proteinler: Hemoglobin, serum proteinleri, lipoproteinler, sitokrom transferrin bu grupta yer alan proteinlerdendir. Önemli metabolizma maddelerinin organizma içinde iletilmesini sağlarlar. 

C. Fizyolojik Düzenleyiciler: İnsulin, parathormon, somatotrop hormon gibi hormonlardır. Bunlar organizmada birçok olayın düzenlenmesinde yer alırlar. 

D. Yapısal Proteinler: Kollajen (tendon ve kıkırdakta), elastin (ligamentlerde), keratin (saç, tırnak, tüyde), fibroin (ipek, örümcek ağında) bu gruptadır. Subsellüler, sellüler ve organik düzeylerde görevlidirler. 

E. Kalıtsal Proteinler: Nükleik asitler kalıtsal proteinlerdir. Canlının kalıtsal niteliklerinin oluşması ve bunların değişmelerini sağlayan olaylarda yer alırlar. 

F. Kontraktil Sistemde Yer Alan Proteinler: Aktin, miyozin (iskelet kası proteini), tübülin (mikrotübülllerde), dinein (kirpik ve kamçılarda) dir. 

G. Savunma Proteinleri: İmmunoglobulinler, fibrinojen ve trombin (pıhtılaşma) ve risin (zehirlerde bulunur) bu grupta yer alır. 

H. Diğer Proteinler: Değişik organizmalarda birçok farklı protein bulunmaktadır. Ağaçta bulunan monellin, antarktik balıklarının kanında bulunan ve bunların kanını donmaya karşı koruyan antifriz proteini, böcek kanatlarının hareketini sağlayan rezilin bu grupta yer alan proteinlere örnek olarak verilebilir.

Üç gruba ayrılırlar. 

1. Basit proteinler 

2. Bileşik (konjuge) proteinler 

3. Türev proteinler

Hidrolize olduklarında sadece aminoasitleri veren proteinlerdir. Globuler ve fibriler proteinler olmak üzere iki grup altında incelenirler. Globuler proteinler çok sayıda proteini ve birçok enzim ve hormonu kapsar. İsimlerini elipsoid şekline sahip olmalarından almışlardır. Albumin, globulin, glutelin, prolamin, protamin ve histonlar globuler proteindir. Fibröz proteinlere skleroprotein adı da verilir. Hücre ve dokuların yapısal özelliklerini korumada önemli görevleri vardır. Bağ dokusu, kıkırdak, kemik, diş, deri, tırnak ve kıl gibi organizma kısımlarının esas proteinlerini oluştururlar. Kollajen, elastin, keratin bu grupta yer alır.

Proteine bağlı olan ve aminoasit yapısında omayan bileşiklere prostetik grup denir.

Bitki ve hayvanlarda çok yaygındırlar. Çok sayıda enzim, hormon ve serum proteinleri, hayvanların kan grubu maddeleri ve mukoz salgıları glikoproteindir. Karbonhidrat kısmına genellikle galaktoz, mannoz, N-asetilamino şekerler, L-fukoz ve nöyraminik asit katılır. Karbonhidrat oranı % 4’den az olanlara glikoprotein, % 10-20 arasında olanlara mukoprotein, karbonhidrat oranı proteinden fazla olanlara ise mükoid adı verilir. Glikoproteinler sindirim, solunum ve genital sistem salgılarının karakteristik maddesidir. Bazı hormonların yapısı da glikoproteindir.

Prostetik grup olarak fosfat taşırlar. Sütteki kazein buna örnek verilebilir. Yumurta sarısında da bulunur.

Proteinlerin lipitlerle oluşturdukları bileşiklerdir, özellikle kanda ve vücut sıvılarında lipit transportunda önemli rol oynarlar. Lipoproteinler basit bir protein ile kolesterol, yağ asidi, lesitin veya kefalinin birleşmesiyle meydana gelirler. Lipoproteinin protein kısmına apolipoprotein denir.

Bakır, demir, çinko protein kompleksleri şeklinde taşınırlar. Ayrıca tirozinaz (Cu), arjinaz (Mn ve Mg), karbonik anhidraz (Zn) ve ksantin oksidaz (Mo) metalloenzimlerdir. Metal kısım enzimin fonksiyonel kısmını oluşturur.

Prostetik grubu porfirinler gibi renkli maddeler olan birleşik proteinlerdir. Porfirin 4 CH grubu (methene köprüsü) ile birbirine bağlanmış 4 pirol halkası içeren bir halka sistemidir. Porfirinler birçok metal iyonu ile birleşebilirler. En önemli metalloporfirinler demir ve mağnezyum içerenlerdir. Hemoglobin ve solunum enzimleri prostetik grubu hem olan kromoproteinlerdir. Hem maddesini prostetik grup olarak taşıyan kromoproteinlere hematoproteinler adı verilir. Hemoglobin, miyoglobin, sitokromlar birer hematoproteindirler.

Bunlarda bir nükleik asit bir veya birçok proteinle bağlanmıştır. Kromozomlar ve bazı hücre içi yapılar nükleoproteinlerden oluşurlar. Nükleoproteinler kromatinin başlıca maddesi olmalarından dolayı hücre bölünmesinde, çoğalmasında ve kalıtsal faktörlerin nakledilmesinde rol oynarlar. Nükleik asitlerle birleşerek nükleoproteinleri oluşturan proteinler genellikle basit yapılı ve bazik karakterde olan protamin ve histonlardır.

Nükleik asitler hücre çekirdeğinde, ribozomlarda, sitoplazmada ve mitokondrionlarda bulunur. Kalıtsal yeteneklerin taşıyıcıları ve protein biyosentezinin anahtarları olan nükleik asitler birçok alt birimin uçuca eklenmesi ile oluşan zincir yapıya sahiptirler. Bu alt birimlere nükleotid ve nükleotidlerin birbirine eklenmesi ile ortaya çıkan yapıya da polinükleotid denir. Nükleotidlerde bir şeker molekülü bir heterosiklik azotlu baz ile glikozidik bağla bağlanır ve bir de fosforik asit taşır. Şeker olarak deoksiriboz veya riboz bulunur. Bir pentoz ve bir bazdan oluşan kısma nükleosit denir. Bir nükleosid bir fosfat ile bağlanırsa nükleosid monofosfat, iki fosfat ile bağlanırsa nükleosid difosfat, üç fosfatla bağlanırsa nükleosid trifosfat adını alır.

Heterosiklik azotlu bazlar purinler veya pirimidinlerdir. Pirimidinler 6 atomlu kapalı bir halka yapısına sahiptirler. Halka 4 karbon ve 2 azot atomundan kurulmuştur. Purinler 6 atomlu pirimidin halkası ile kaynaşmış 5 atomlu imidazol halkasına sahiptirler (Şekil 4.11). Timin (T), urasil (U), sitozin (S) nükleik asitlerde bulunan başlıca pirimidinler, adenin (A) ve guanin (G) pürinlerdir.

Nükleik asitlerde pentozlar iki komşu nükleotidin anorganik fosfatları vasıtasıyla şekerin 3’ ve 5’ numaralı karbon atomlarının hidroksil grupları üzerinden birbirleri ile bağlanırlar. Pentozun bir numaralı karbon atomuna glikozidik bağla bir purin veya pirimidin baz bağlanmıştır.

Pentozun çeşidine göre iki çeşit nükleik asit vardır. Deoksiribonükleik asit (DNA ) ve ribonükleik asit (RNA). 3’ (üç üssü) ve 5’ (beş üssü) fosfodiester bağını DNA’da DNA polimeraz, RNA’ da ise RNA polimeraz enzimleri yapar.Hayvansal dokularda hem DNA hem de RNA yaygın bir biçimde bulunur. DNA’ nın % 95’i hücre çekirdeğinin kromatininde, % 5’i mitokondrilerde, RNA’nın % 90’ı sitoplazmada, % 10’u nükleolusta yer alır. 

Canlının genetik yapısında meydana gelen değişimlerdir.

Nükleik asitlerden DNA’nın kalıtımı taşıyan bir molekül olduğu, RNA’ların ise DNA’nın taşıdığı genetik bilgiyi proteinlere aktarmada aracılık görevi yaptığı bilinmektedir. DNA’da bulunan bazı özellikler DNA’nın genetik materyal olduğunu desteklemektedir. Kalıtsal bilgiyi taşıyan molekül kendisini doğru bir şekilde eşleyebilmeli ve uzun yıllar boyunca nesilden nesile aktarılan kalıtsal bilgi değişmeden kalmalıdır, evrimsel değişmeye fırsat vermek için bu molekül kendini eşlerken çok nadir de olsa mutasyona izin vermelidir ve kalıtsal bilgi taşıyan molekül hücrede sentezlenen bütün proteinlerin sentezini denetleyebilmelidir. Nükleik asitler yalnızca kalıtsal bilgiyi taşıyan makromoleküller olmakla kalmayıp, bu bilgiyi protein sentezine aktarmaktan da sorumludurlar. Bir polipeptidin sentezinden sorumlu DNA parçasına gen adı verilmektedir. DNA’nın görevini yapabilmesi için, yani protein sentez ve yapısını denetleyebilmesi için, diğer birkaç nükleik asit çeşidi gerekmektedir. 

DNA sağa dolanan çift iplikçikli yapıdadır. Bu çift iplikçikli molekülde, birbirlerinin karşıtı olan iplikçikler purin ve pirimidin bazları arasında yer alan hidrojen bağları tarafından birarada tutulurlar. Zıt iplikçiklerdeki purin ve pirimidin nükleotidleri arasındaki eşleşmeler son derece spesifiktir, adenozin (A) timinle (T) ve guanozin (G) sitozinle (C) hidrojen bağı ile bağlanmıştır (Şekil 4.14). G-C çifti 3 hidrojen bağı, A-T çifti 2 hidrojen bağı ile bir arada tutulur. G-C bağları yaklaşık % 50 oranında daha kuvvetlidir. G-C bağlarından zengin DNA bölgeleri denatürasyon ve erimeye karşı A-T bölgelerinden daha dirençlidir. Çift sarmal şeklindeki molekülün iki iplikçiği antiparaleldirler yani bir iplikçik 5’den 3’ yönüne doğru diğeri ise 3’den 5’ yönüne doğru gider. Çift iplikçikli DNA molekülünde genetik bilgi bir iplikçikteki nükleotid dizisine yerleşiktir. Bu kısım kalıp iplikçiktir. Karşıt iplikçik ise kodlayıcı iplikçiktir. Çünkü bu iplikçik proteini şifreleyen RNA kopyası ile eşleşmektedir.

Bugüne kadar 6 form (A’dan Z’ye) DNA tanımlanmıştır. Fakat bunların çoğu sadece sıkı bir şekilde kontrol edilmiş deneysel koşullarda elde edilmiştir. Fizyolojik formda, DNA’nın baskın olduğu formu olan B DNA formu her dönüşte 3,4 nm’lik bir eğime sahiptir. Tek dönüşte 10 baz çifti yer alır. Bu temel yapının değişik bir şekli Na ve K’dan daha zengin, suyu hafifçe az olan ortamlarda tercih edilen A formudur. Herbir dönüşünde 11 baz çifti içermektedir. Sağa yönelik olan bu yapı B formundan daha fazla hacim kaplamaktadır. Yine sağa yönelik olan C, D ve E formları çok özel deneysel koşullarda gözlenmektedir. Z-DNA’da sola dönen bir çift sarmal vardır. Fosfodiester omurgası zikzaglar yaptığından bu adı almıştır. DNA sarmalları arasında en az bükülmüş ve ince olanıdır. Her dönüşünde 12 baz çifti vardır.

Ribonükleik asit (RNA) DNA’dakilere benzer 3’-5’ fosfodiester köprüleri ile birbirine bağlı purin ve pirimidin nükleotidlerinin bir polimeridir. DNA’nın pek çok niteliğini paylaşmakla beraber RNA bazı özgün farklılıklar içerir. RNA’da şeker olarak riboz, DNA’da 2-deoksiriboz vardır. RNA’nın içerdiği pirimidinler DNA’dan farklıdır. RNA adenin, guanin ve sitozin nükleotidlerini taşımakla beraber nadir durumlar dışında timin içermez. Timin yerine urasil taşır. RNA tek bir iplikçik halinde bulunur. DNA çift sarmaldır. RNA molekülü tek iplikçikten oluştuğundan DNA’ da karşılıklı gelen bazlarda olduğu gibi RNA’da guanin ile sitozinin, adenin ile urasilin eşit olmaları gerekmez.

Hücrelerde genellikle üç sınıf RNA’ya rastlanmaktadır. Bunlar messenger (haberci) RNA (mRNA), ribozomal RNA (rRNA) ve transfer RNA (tRNA)’dır. mRNA DNA’da saklı bulunan genetik bilginin protein yapısına aktarılmasında kalıplık görevi yapan aracı moleküldür. Ribozomlara tutunur ve DNA’dan aldığı bilgiye göre sentezlenecek aminoasit dizisini tayin eder. Yapıları çok değişkendir. Büyüklükleri 70-20.000 nükleotide kadar değişir. Prokaryot ve eukaryotlarda mRNA’ların ucu farklıdır. rRNA’lar ribozomların ana yapısal elementidir, ribozom ağırlığının yaklaşık % 65’ini oluştururlar. Prokaryotik hücrelerde 3, eukaryotiklerde 4 çeşit rRNA vardır. tRNA ribonükleotidlerin polimerize olması ile meydana gelmiş çok kıvrılmalar gösteren tek zincirli yapıya sahip bir RNA çeşididir. tRNA’lar yonca yaprağına benzeyen üç boyutlu yapılarında yer yer çift sarmal bir durum gösterebilmektedirler. 73-90 nükleotid büyüklüğündedir. 50-60 çeşit tRNA vardır. Türlere göre değişir. Aminoasit taşırlar. Hangi aminoasit içinse üzerine o aminoasidin kısaltılmış ismi yazılır. tRNAa/a gibi. 

Çeşitli proteinlerin belirli etkilerle değişmeleri sonucu oluşan proteinlerdir. İki alt grupta incelenirler. 

Primer Türev Proteinler: Bu proteinler suda erimezler, peptit bağlarına dokunulmadan asit, baz ve diğer kimyasal etkilerle protein molekülünü değiştirebilen faktörlerin ürünüdürler. Isı da bu etkiyi gösterebilir. Bu proteinlere denatüre proteinler denir. Seyreltik asitler ve enzimlerin etkisiyle oluşanlara protean, asit ve alkalilerin etkisiyle oluşanlara metaprotein, kaynatma, çalkalama, ultraviyole ışınları ve etanol etkisiyle oluşanlara pıhtılaşmış proteinler denir. 

Sekonder Türev Proteinler: Peptit bağlarını kısmen yıkan asit veya enzimlerin etkileriyle oluşan proteinlerdir. Bu şekilde peptit bağlarının parçalanması ile, protein molekülleri gitgide daha küçük parçalara bölünürler. Bu bölünmede büyük parçalara proteoz (albümoz), küçük parçalara da pepton adı verilir. Daha küçük zincirler de polipeptitler ve peptitlerdir.